Mon programme de recherche concerne l’étude structure-fonction des modifications post-traductionnelles des protéines et, plus particulièrement, l’étude de la SUMOylation des protéines. Ce type de modification, ubiquitaire chez les eucaryotes, permet de réguler la localisation, la fonction, la stabilité des protéines ainsi que les interactions protéines-protéines. De ce fait, la SUMOylation intervient dans de multiples processus biochimiques et joue un rôle dans plusieurs pathologies humaines comme chez certains cancers ou chez certaines maladies neurodégénératives. De nombreuses protéines sont ainsi SUMOylées chez l’homme dû à l’action séquentielle d’une enzyme E1 d’activation, d’une enzyme E2 de conjugaison et d’une E3 ligase qui rapproche substrat et E2 activée au sein d’un même complexe protéique de manière à faciliter le transfert de SUMO du site actif de la E2 vers le substrat. Bien que la plupart des SUMO E3 ligases appartiennent à la famille des protéines à domaine RING, mes études post-doctorales ont contribué à la caractérisation structurale et mécanistique de E3 ligases plus petites collectivement dénommées « SUMO E3 ligases atypiques ». Une activité SUMO E3 ligase a également été proposée pour plusieurs autres protéines mais les bases moléculaires de cette activité demeurent très souvent élusives, ce qui limite les possibilités de manipulation, particulièrement à vocation thérapeutique. Je compte à présent développer un nouvel axe de recherche visant à comprendre l’activité SUMO E3 ligase de ces protéines à l’échelle moléculaire.